Амилоидные свойства искусственного белка альбебетина и его биологически активных производных. Роль электростатических взаимодействий в фибриллообразовании

Аннотация

Показано, что искусственный белок альбебетин (ABB) и его производные, содержащие биологически активные фрагменты природных белков, образуют фибриллы при физиологических значениях pH. Амилоидная природа этих структур подтверждена результатами анализа спектров КД в дальней УФ-области, свидетельствующих о значительном содержании β-тяжей, экспериментов по связыванию с тиофлавином Т, а также исследований полученных полимеров методом атомно-силовой микроскопии. Отмечено, что присоединение к N-концу АВВ коротких пептидов – октапептида человеческого α₂-интерферона (130–137) или гексапептида HLDF-6 (41–46) фактора дифференцировки HLDF – значительно усиливает амилоидные свойства белка: возрастает скорость образования фибриллярных структур, а также усложняется их организация. Подобное действие обусловливается и присутствием свободного гексапептида HLDF-6 в растворе АВВ. Увеличением ионной силы раствора также активизируется процесс формирования амилоидов АВВ, хотя в меньшей степени, чем добавлением пептидов. Авторы предполагают, что важную роль в процессе фибриллообразования АВВ, несущего нескомпенсированный отрицательный заряд (–12) при нейтральных значениях pH, играет компенсация сил электростатического отталкивания, которая достигается вышеуказанными способами.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: