Ускорение агрегации белков в условиях теплового стресса под влиянием фактора ингибирования миграции макрофагов^*

Аннотация

Исследовано влияние термостабильного гидрофобного белка (12,5 кДа) – фактора ингибирования миграции макрофагов (Macrophage migration inhibitory factor, MIF) на кинетику агрегации модельных белковых субстратов (гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика и дрожжевой алкогольдегидрогеназы) в условиях теплового стресса (41–48°). С использованием турбидиметрического метода впервые обнаружена антишаперонная активность MIF, проявляющаяся в значительном ускорении агрегации белков и увеличении предельного значения кажущегося поглощения при 360 нм при t → ∞ в субстехиометрическом диапазоне концентраций MIF; показан кооперативный характер кинетики агрегации. На примере агрегации алкогольдегидрогеназы при температуре, близкой к физиологическому уровню (41,5°), продемонстрирована возможность обратимости процесса агрегации после снятия денатурирующего воздействия, обусловленная растворимостью агрегатов и стабилизацией олигомерной структуры субстрата в результате связывания MIF с частично денатурированным белком. Предположено, что, несмотря на выраженный антишаперонный эффект, в случае снятия теплового стресса и возврата системы к нормальному состоянию, MIF может играть шапероноподобную роль.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: