БИОХИМИЯ, 2005, том 70, вып. 9, с. 1250–1257
УДК 577.152.3
Выделение и характеристика новой внеклеточной бактериолитической эндопептидазы Lysobacter sp. XL1*
1 Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН
2 Филиал Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Поступила в редакцию 06.10.2004
После доработки 16.12.2004
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: бактериолитические ферменты, Lysobacter sp., лизоамидаза, очистка, свойства.
Аннотация
Из культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL1 выделен в электрофоретически гомогенном состоянии ранее не изученный бактериолитический фермент Л4. По отношению к пептидогликану Lysobacter sp. XL1 фермент Л4 является диаминопимелиноил-аланин-эндопептидазой. Фермент – щелочной белок молекулярной массой ~21 кДа. Определена N-концевая аминокислотная последовательность белка: A V V N G V N Y V Gx T T A … Оптимальные условия работы фермента следующие: рН 8,0, концентрация Tris-НСl-буфера 0,05 М, температура 50–55°. Температура полуинактивации фермента 52°. Эндопептидаза Л4 не является металлоферментом, так как не чувствительна к действию ЭДТА. Активность фермента ингибируется p-хлормеркурийбензоатом на 72% и фенилметилсульфонилфторидом на 43%, что указывает на участие сери-новых и тиоловых групп в его функционировании.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM04-290, 06.03.2005.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.