БИОХИМИЯ, 2005, том 70, вып. 8, с. 1130–1136
УДК 577.158
Характеристика тиол : протеиндисульфид-оксидоредуктазы из зерна пшеницы Triticum aestivum L.
Сибирский институт физиологии и биохимии растений СО РАН
Поступила в редакцию 30.06.2004
После доработки 18.11.2004
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: тиол : протеиндисульфид оксидоредуктаза, молекулярная масса, субстратная специфичность, ингибирование, энзиматические свойства, запасные белки пшеницы, агрегация.
Аннотация
Изучены биохимические свойства гомогенного препарата тиол : протеиндисульфидоксидоредуктазы (КФ 1.8.4.2), впервые выделенной из зрелого зерна яровой пшеницы Triticum aestivum L. По данным Ds-Na-электрофореза молекулярная масса ТПДО составляет ~167 кДа. Она состоит из двух субъединиц (77 и 73 кДа), что отличает ТПДО от известных ферментов SH/SS-метаболизма зерновки пшеницы. По субстратной специфичности и энзиматическим характеристикам (рН- и температурный оптимумы) ТПДО сходна с аналогичными ферментами из тканей животных. Ингибирование дисульфидредуктазной активности алкилирующими агентами и ионами тяжелых металлов позволяет предположить участие в каталитическом акте SH-групп активного центра и принадлежность ТПДО к суперсемейству тиоредоксинов. Дисульфидредуктаза снижает агрегирующую способность уксуснорастворимой фракции запасных белков пшеницы. Предполагаемая физиологическая роль ТПДО – участие в создании и регуляции SH/SS-статуса белков эндосперма пшеницы и формировании реологических свойств клейковины.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.