БИОХИМИЯ, 2005, том 70, вып. 8, с. 1104–1111
УДК 577.112.4
Шапероноподобная активность белка Hsp 16,3 Mycobacterium tuberculosis сохраняется при нарушении его нативной структуры*
1 Beijing Tuberculosis & Thoracic Tumor Institute
2 Department of Biological Sciences and Biotechnology, Tsinghua University
3 State key Laboratory of Protein Engineering and Plant Genetic Engineering, Peking University
4 College of Life Science, Peking University
Поступила в редакцию 14.08.2004
После доработки 25.09.2004
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: шаперон, белок теплового шока, Hsp 16,3, олигомер, Mycobacterium tuberculosis.
Аннотация
Малые белки теплового шока (small heat shock proteins, sHsps) могут эффективно проявлять шапероноподобную активность в условиях стресса даже при серьезном нарушении их нативной структуры. Используя альтернативный подход (сайт-направленный мутагенез), мы получили два структурно и функционально различных мутантных белка Hsp 16,3 Mycobacterium tuberculosis. Мутантный белок G59W (с заменой Gly59 на Trp), несмотря на значительные отличия во вторичной, третичной и четвертичной структурах от белка дикого типа, проявлял высокую шапероноподобную активность даже в нестрессовых условиях. Напротив, мутантный белок G59A (с заменой Gly59 на Ala) структурно и функционально подобен белку дикого типа. Таким образом, остаток Gly59 критичен для свертывания и сборки Hsp 16,3. Мы предполагаем, что для проявления шапероноподобной активности Hsp 16,3 не требуется сохранения его нативной структуры, поскольку при ее нарушении шапероноподобная активность Hsp 16,3 сохраняется или даже увеличивается. Кроме того, поведение активного мутантного белка (G59W) недвусмысленно свидетельствует в пользу ранее выдвинутого нами предположения, что шапероноподобная активность Hsp 16,3 осуществляется путем его олигомерной диссоциации.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM04-235, 06.02.2005.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.