БИОХИМИЯ, 2005, том 70, вып. 2, с. 220–230
УДК 577.352.4
Роль кооперативного H+/e–-сопряжения (редокс-эффект Бора) в геме a/CuA и геме a3/CuB при трансмембранном переносе протонов цитохром c оксидазой
Обзор
1 Department of Medical Biochemistry and Biology, University of Bari
2 Institute of Bioenergetics and Biomembrane, National Council of Research (CNR)
Поступила в редакцию 24.09.2004
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: цитохром c оксидаза, протонный насос, кооперативное сопряжение.
Аннотация
Мне приятно участвовать в подготовке специального выпуска журнала, посвященного Владимиру Скулачеву, выдающемуся ученому, во многом способствовавшему сохранению высокого уровня биохимических исследований в России. Конкретным поводом к написанию статьи стала его работа [32], в которой описаны наблюдения, предвосхитившие некоторые соображения, высказанные мною в данной статье. Цитохром c оксидаза (ЦО) обладает редокс-сопряженной аллостерической кооперативностью в передаче электронов и переносе протонов. В работе представлены экспериментальные данные, полученные на солюбилизированной ЦО быка, свидетельствующие о том, что окисление/восстановление пар гем a/CuA и гем a3/CuB сопряжено с депротонированием/протонированием двух кластеров протолитических групп: А1 и А2 соответственно. В результате кооперативного сопряжения (редокс-эффекта Бора) ≈ 1 H+ на молекулу фермента переносится при окислении/восстановлении пар гем a/CuA или гем a3/CuB. Данные на липосомах, содержащих ЦО, свидетельствуют о том, что при окислении пар гем a/CuA и гем a3/CuB протоны с групп А1 и А2 высвобождаются в наружную водную фазу. Как оказалось, в захвате протонов из внутреннего пространства липосом при восстановлении соответствующего редокс-центра участвует только А1, но не А2 кластер. Представлена кооперативная модель, в соответствии с которой кластеры А1 и А2, функционируя в тесной очередности, формируют входной участок протонпроводящего пути ЦО.