БИОХИМИЯ, 2005, том 70, вып. 1, с. 123–132
УДК 577.352.5
Вакуолярный Na+/H+-антипортер ячменя: идентификация и реакция на солевой стресс*
1 Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН
2 Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева РАН
Поступила в редакцию 14.05.2004
После доработки 04.08.2004
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: ячмень, тонопласт, Na+/H+-антипортер, кДНК, солевой стресс.
Аннотация
В условиях солевого стресса, вызванного повышенной концентрацией NaCl, одним из защитных механизмов растений является удаление ионов Na из цитоплазмы. В этот механизм непосредственным образом вовлечены Na+/H+-антипортеры – белки, локализованные в плазматических и вакуолярных мембранах клеток растений. Благодаря движущей силе градиента ионов H, создаваемого мембранными протонными насосами (H+-АТPазами и вакуолярной H+-пирофосфатазой), Na+/H+-антипортеры удаляют ионы Na из цитоплазмы в обмен на ионы H. В данной работе c помощью метода RACE (rapid amplification of cDNA ends) – PCR (polimerase chain reaction) нами идентифицирован ген, кодирующий вакуолярный Na+/H+-антипортер из ячменя, HvNHX2. Идентифицированный ген экспрессируется в корнях, стеблях и листьях проростков ячменя и кодирует белок из 546 аминокислотных остатков с расчетной молекулярной массой 59,6 кДа. Получены антитела к С-концевому участку аминокислотной последовательности HvNHX2 и показано, что на вакуолярной мембране корней проростков ячменя в ответ на солевой стресс возрастает скорость Na+/H+-обмена при неизменном количестве молекул HvNHX2. В аминокислотной последовательности HvNHX2 обнаружен мотив из шести аминокислотных остатков 371LysLysGluSerHisPro376, характерный для связывания белков 14-3-3, что указывает на их возможное участие в регуляции работы HvNHX2.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, ВМ04-116, 05.12.2004.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.