БИОХИМИЯ, 2004, том 69, вып. 12, с. 1675–1682

УДК 577.152.3

Кинетика инактивации N-ацетил-β-D-глюкозаминидазы креветки (Penaeus vannamei) в растворе диоксана

© 2004 К.-Л. Кси, К.-К. Чен *

The key laboratory of Ministry of Education for Cell Biology and Tumor Cell Engineering, School of Life sciences, Xiamen University

Поступила в редакцию 07.04.2004
После доработки 11.05.2004

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: N-ацетил-β-D-глюкозаминидаза, Penaeus vannamei, диоксан, кинетика инактивации.

Аннотация

N-Ацетил-β-D-глюкозаминидаза (АГАза, КФ 3.2.1.52) катализирует расщепление полимеров N-ацетилглюкозамина. Она представляет собой разновидность хитиназ и взаимодействует с эндо- и экзо-хитиназами при расщеплении хитина до N-ацетилглюкозамина. В данной работе изучено влияние диоксана на активность фермента в отношении гидролиза pNP-β-D-GlcNAc из креветки (Penaeus vannamei). Результаты показали, что диоксан может приводить к обратимой инактивации фермента, причем I50 составляет 1,1 М. Кинетика инактивации АГА соответствующими концентрациями диоксана изучалась посредством исследования кинетики реакции фермента с субстратом. Были определены константы скорости инактивации. Результаты показали, что значение k+0 значительно больше значения k+0‘, что говорит о большей чувствительности к инактивации в растворе диоксана свободной молекулы фермента, чем фермент-субстратного комплекса. Высказано предположение, что присутствие субстрата в значительной степени защищает фермент от инактивации диоксаном.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.