БИОХИМИЯ, 2004, том 69, вып. 5, с. 617–622

УДК 577.152.3

Cтруктурные исследования и идентификация внеклеточной бактериолитической эндопептидазы Л1 Lysobacter sp. XL1

© 2004 Т.А. Муранова 1*, Л.А. Красовская 1, И.М. Цфасман 2, О.А. Степная 2, И.С. Кулаев 2

1 Филиал Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

2 Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

Поступила в редакцию 17.06.2003
После доработки 09.07.2003

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: литическая эндопептидаза, первичная структура, Lysobacter sp., α-литическая протеиназа.

Аннотация

Определена N-концевая аминокислотная последовательность (23 аминокислотных остатков) внеклеточного бактериолитического фермента Л1 бактерии Lysobacter sp. XL1 с молекулярной массой 21 кДа. Определен аминокислотный состав фермента, осуществлен его триптический гидролиз, выделены образовавшиеся пептиды и определена их первичная структура. Обнаружена высокая степень гомологии (92%) N-концевой аминокислотной последовательности и структуры исследованных пептидов (в сумме составляющих 62 аминокислотных остатка, 31% последовательности фермента Л1) с соответствующими участками α-литических протеиназ Lysobacter enzymogenes и Achromobacter lyticus. Полученные данные позволили идентифицировать эндопептидазу Л1 Lysobacter sp. XL1 как α-литическую протеиназу.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.