Исследование кинетики модификации Arg-остатков мит-КК из сердца быка: наблюдение отрицательной кооперативности

1 Кафедра биохимии биологического факультета Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

2 Московский НИИ медицинской экологии

Поступила в редакцию 09.07.2003
После доработки 26.08.2003

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: митохондриальная креатинкиназа, инактивация, модификация, существенные Arg-остатки, отрицательная кооперативность.

Аннотация

Исследована кинетика модификации Arg-остатков митохондриальной креатинкиназы (мит-КК) из сердца быка 4-гидрокси-3-нитрофенилглиоксалем (ГНФГ) и параллельно кинетика инактивации фермента. Установлено, что полная инактивация мит-КК наступает вследствие модификации двух Arg-остатков на мономер. Кинетика модификации бифазна и следует типу резко выраженной отрицательной кооперативности по связыванию ГНФГ Arg-остатками. Константы скорости модификации различаются в ~50 раз. Соответствующие им константы скорости инактивации различаются в ~30 раз. Кроме того обнаружено, что в медленной фазе константы скорости инактивации и модификации различаются в 2 раза. Это приводит к расхождению кривых, описывающих процессы, при больших временах. Процесс инактивации опережает процесс модификации.

Текст статьи

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.