БИОХИМИЯ, 2003, том 68, вып. 11, с. 1514–1521

УДК 577.152.344

Получение и характеристика глутамилэндопептидазы 2 Bacillus intermedius 3-19

© 2003 Н.П. Балабан 1*, А.М. Марданова 1, М.Р. Шарипова 1, Л.А. Габдрахманова 1, Е.А. Соколова 1, А.В. Гарусов 1, Е.И. Мильготина 2, Г.Н. Руденская 2, И.Б. Лещинская 1

1 Биолого-почвенный факультет Казанского государственного университета

2 Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова

Поступила в редакцию 15.05.2002
После доработки 13.01.2003

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: протеиназы, глутамилэндопептидаза, Bacillus intermedius, выделение, свойства.

Аннотация

Из культуральной жидкости Bacillus intermedius 3-19 с помощью ионообменной хроматографии на КМ-целлюлозе и колонке Mono S выделена протеиназа, которая секретируется на поздних стадиях роста. Фермент необратимо ингибируется ингибитором сериновых протеиназ диизопропилфторфосфатом, имеет два оптимума рН при гидролизе казеина (7,2 и 9,5) и один при гидролизе Z-Glu-pNA (8,5). Молекулярная масса фермента составляет 26,5 кДа, Km по расщеплению Z-Glu-pNA равна 0,5 мМ. Изучена pH- и термостабильность протеиназы. Фермент идентифицирован как глутамилэндопептидаза 2. Определены N-концевая аминокислотная последовательность (10 остатков) и аминокислотный состав белка. Фермент гидролизует в окисленной A-цепи инсулина связи Glu4–Gln5, Glu17–Asp18 и Cys11–Ser12, в окисленной B-цепи – связи Glu13–Ala14, Glu21–Arg22, Cys7–Gly8 и Cys19–Gly20.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.