БИОХИМИЯ, 2003, том 68, вып. 8, с. 1013–1025
УДК 577.352.4
Cu-шапероны – внутриклеточные переносчики ионов меди. Функция, структура и механизм действия
Обзор
Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН
Поступила в редакцию 12.11.2002
После доработки 20.03.2003
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Cu-шапероны, медь-транспортирующая ATPаза типа P, Cu,Zn-супероксиддисмутаза, цитохром c-оксидаза, транспорт меди.
Аннотация
В обзоре обобщены сведения о новом семействе низкомолекулярных цитозольных белков, названных Cu-шаперонами. Cu-Шапероны связывают ионы меди, доставляют их во внутриклеточные компартменты и внедряют путем прямого взаимодействия в активные центры специфических партнеров – медь-зависимых ферментов. У эукариот обнаружены три типа Cu-шаперонов. Определена их трехмерная структура, установлены внутриклеточные белки–мишени и механизм действия. Cu-Шаперон Atx1 связывает Cu(I) и взаимодействует непосредственно с Cu-связывающим доменом белка–партнера – Cu-транспортирующей ATPазы типа P. Cu-Шаперон CCS доставляет Cu(I) к Cu,Zn-супероксиддисмутазе 1. Белки Cox17 и Cox11 служат Cu-шаперонами для медь-зависимого фермента, цитохром c-оксидазы.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.