Уважаемые авторы! Для того чтобы статья могла быть опубликована в № 12 "Биохимии" и Biochemistry (Moscow), просим вас подать рукописи до 5 октября 2026 года. Рукописи, поданные после 5 октября, с большой долей вероятности не смогут быть опубликованы в 2026 году. В 2027 году журнал будет публиковать статьи в измененном формате.

БИОХИМИЯ, 2003, том 68, вып. 8, с. 1013–1025

УДК 577.352.4

Cu-шапероны – внутриклеточные переносчики ионов меди. Функция, структура и механизм действия

Обзор

© 2003 К.А. Маркосян *, Б.И. Курганов

Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН

Поступила в редакцию 12.11.2002
После доработки 20.03.2003

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Cu-шапероны, медь-транспортирующая ATPаза типа P, Cu,Zn-супероксиддисмутаза, цитохром c-оксидаза, транспорт меди.

Аннотация

В обзоре обобщены сведения о новом семействе низкомолекулярных цитозольных белков, названных Cu-шаперонами. Cu-Шапероны связывают ионы меди, доставляют их во внутриклеточные компартменты и внедряют путем прямого взаимодействия в активные центры специфических партнеров – медь-зависимых ферментов. У эукариот обнаружены три типа Cu-шаперонов. Определена их трехмерная структура, установлены внутриклеточные белки–мишени и механизм действия. Cu-Шаперон Atx1 связывает Cu(I) и взаимодействует непосредственно с Cu-связывающим доменом белка–партнера – Cu-транспортирующей ATPазы типа P. Cu-Шаперон CCS доставляет Cu(I) к Cu,Zn-супероксиддисмутазе 1. Белки Cox17 и Cox11 служат Cu-шаперонами для медь-зависимого фермента, цитохром c-оксидазы.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.