БИОХИМИЯ, 2003, том 68, вып. 5, с. 676–685

УДК 577.122

Исследование методом лазерной кинетической спектроскопии бимолекулярных стадий реакции оксигенации α- и β-субъединиц гемоглобина человека в R-состоянии

© 2003 С.В. Лепешкевич 1, Н.В. Коновалова 2, Б.М. Джагаров 1*

Институт молекулярной и атомной физики НАН Беларуси

Институт биохимии НАН Беларуси

Поступила в редакцию 11.04.202002

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: оксигемоглобин, α- и β-субъединицы гемоглобина, молекулярный кислород, кинетическая абсорбционная спектроскопия, оксигенация, бимолекулярная константа скорости реакции.

Аннотация

Показано, что кинетика бимолекулярной реакции оксигенации трилигандированного гемоглобина человека (HbA) в R-состоянии описывается биэкспоненциальным законом с константами скоростей ассоциации kα = 27,2 ± 1,3 и kβ = 62,9 ± 1,6 мкM–1 · с–1. Наблюдаемые два процесса приписываются бимолекулярным реакциям оксигенации молекулярного кислорода с α- и β-субъединицами цельного тетрамерного белка. Квантовые выходы фотодиссоциации α- и β-субъединиц в составе полностью оксигенированного HbA в R-состоянии составляют: γα = 0,0120 ± 0,0017 и γβ = 0,044 ± 0,005 соответственно. Реакции оксигенации изолированных αPMB– и βPMB-цепей гемоглобина описываются экспоненциальными процессами с константами скоростей ассоциации kα = 44 ± 2 и kβ = 51 ± 1 мкM–1 · с–1 соответственно. Квантовые выходы фотодиссоциации для изолированных αPMB– и βPMB-цепей (0,056 ± 0,006 и 0,065 ± 0,006) превышают квантовые выходы для соответствующих субъединиц в составе полностью оксигенированного HbA в R-конформации.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.