Выделение, очистка и свойства цистеиновой протеиназы из грены тутового шелкопряда Bombyx mori L.

Аннотация

Впервые из грены тутового шелкопряда с помощью хроматографии и изоэлектрофокусирования выделена и очищена цистеиновая протеиназа с максимумом активности при рН 3,0. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии Ds-Na очищенный фермент мигрирует как единственный полипептид с молекулярной массой 50 кДа и по данным изоэлектрофокусирования представлен двумя изоформами с изоэлектрическими точками 5,95 и 6,43. Активность фермента в значительной степени ингибируется иодацетамидом и п-хлормеркурибензоатом, но не чувствительна к ЭДТА, пепстатину и фенилметилсульфонилфториду. Цистеиновая протеиназа гидролизует запасные белки грены тутового шелкопряда, но не активна по отношению к N-бензоил-D,L-аргинин-п-нитроанилиду (BAPNA) и может быть отнесена к катепсин L-подобным ферментам.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: