БИОХИМИЯ, 2002, том 67, вып. 10, с. 1437–1445

УДК 577.152.4

Триптофан − индол-лиаза из Proteus vulgaris: кинетические и спектральные свойства

© 2002 Л.Н. Закомырдина 1, В.В. Куликова 1, О.И. Гоголева 2, И.С. Дементьева 1, Н.Г. Фалеев 2*, Т.В. Демидкина 1*

1 Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

2 Институт элементоорганических соединений им. А.Н. Несмеянова РАН

Поступила в редакцию 17.04.2002
После доработки 06.06.2002

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: триптофан – индол-лиаза из Proteus vulgaris, пиридоксаль-5′-фосфат, очистка, субстраты, ингибиторы, спектральные характеристики.

Аннотация

Разработан эффективный метод очистки рекомбинантной триптофаназы из Proteus vulgaris. Исследованы каталитические свойства фермента в реакциях с L-триптофаном и рядом других субстратов, а также ингибирование триптофаназы в реакции с S-о-нитрофенил-L-цистеином аминокислотами различного строения. Изучены спектры поглощения и кругового дихроизма холотриптофаназы и ее комплексов с характерными ингибиторами, моделирующими структуру важнейших реакционных интермедиатов. Проведен сравнительный анализ кинетических и спектральных свойств двух триптофаназ, первичные структуры которых существенно отличаются. Установлено, что при заметных различиях в спектрах холоферментов и комплексов с аминокислотными ингибиторами принципиальные кинетические свойства для ферментов из Proteus vulgaris и из Escherichia coli в основных чертах аналогичны, что, вероятно, свидетельствует о сходстве пространственного строения активных центров.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.