Появление «β‑подобного» спектра кругового дихроизма при агрегации белка, не сопровождающейся переходом в β‑структуру

Аннотация

Сравнивали спектры КД мелких упорядоченных агрегатов (тримеров-пентамеров) белка оболочки (БО) вируса табачной мозаики (ВТМ) и длинных вирусоподобных спиральных агрегатов этого белка в области 200–250 нм. Обнаружено, что мелкие (4S) агрегаты БО ВТМ имеют спектр КД, типичный для белков с высоким содержанием α-спиральных участков и хорошо согласующийся с результатами рентгеноструктурного анализа. Однако длинные спиральные агрегаты БО ВТМ (а также цельные вирионы ВТМ) давали «β-подобные» cпектры КД, очень близкие к спектрам КД многих других агрегированных белков. Из результатов рентгеноструктурного анализа хорошо известно, что субъединицы БО ВТМ не изменяют свою вторичную или третичную структуру при сборке в вирионы или в спиральный реполимер. Таким образом, изменения спектра КД в области 200–250 нм не могут использоваться в качестве единственного критерия перехода белков в β-структуру в ходе агрегации.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: