БИОХИМИЯ, 2001, том 66, вып. 9, с. 1238–1244

УДК 577.152.3

Выделение и некоторые физико-химические свойства эластазы и катепсина G из нейтрофилов собаки

© 2001 М.Н. Берлов 1, П.А. Лодыгин 1, Ю.В. Андреева 2, В.Н. Кокряков 1*

1 Научно-исследовательский институт физиологии им. А.А. Ухтомского Санкт-Петербургского государственного университета

2 Научно-исследовательский институт физиологии им. И.П. Павлова

Поступила в редакцию 08.02.2001
После доработки 03.04.2001

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: собака, нейтрофил, серпроцидины, эластаза, катепсин G.

Аннотация

Разработан новый метод выделения лейкоцитарных сериновых протеиназ. Из нейтрофилов собаки выделены и очищены до гомогенного состояния эластаза (КФ 3.4.21.37) и катепсин G (КФ 3.4.21.20). Принадлежность ферментов к группе сериновых протеиназ подтверждена результатами ингибиторного анализа. Определены некоторые физико-химические свойства очищенных ферментов. Молекулярная масса эластазы составляет 24,5–26 кДа, а катепсина G – 23,5–25,5 кДа. Катепсин G является гликопротеином, в то время как эластаза не содержит в своем составе углеводной части. Катепсин G имеет оптимум ферментативной активности в широком диапазоне значений pH – 7,0–9,0; оптимум pH для эластазы равен 8,0–8,5. Константа Михаэлиса катепсина G равна 0,42 мМ (субстрат – этиловый эфир бензоилтирозина), а эластазы – 0,10 мМ (субстрат – п-нитрофениловый эфир третичного бутилокси-L-аланина).

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.