БИОХИМИЯ, 2001, том 66, вып. 9, с. 1157–1164
УДК 577.152.3
Катионные ингибиторы сериновых протеиназ из семян гречихи*
1 Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова
2 Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Поступила в редакцию 14.05.2001
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: ингибиторы сериновых протеиназ, трипсин, субтилизин, химотрипсин.
Аннотация
Из семян гречихи Fagopyrum esculentum выделены низкомолекулярные белковые ингибиторы сериновых протеиназ (BWI) путем хроматографии белков экстракта семян на трипсинсефарозе, а также на ионообменниках Mono-Q и Mono-S в условиях высокоэффективной жидкостной хроматографии. По данным масс-спектрометрии их молекулярные массы составили 5203 (BWI-1c), 5347 (BWI-2c), 7760 (BWI-3c) и 031 Да (BWI-4c). Все ингибиторы обладали высокой pH- и термостабильностью в диапазоне pH 2–12. Кроме трипсина ингибиторы BWI-3c и BWI-4c подавляли активность химотрипсина и бактериальных субтилизиноподобных протеиназ. Определены N-концевые аминокислотные последовательности ингибиторов: BWI-1с – 23 остатка, BWI-2с – 33 остатка, BWI-3с – 18 остатков, BWI-4с – 20 остатков. Анализ N-концевых аминокислотных последовательностей и физико-химических свойств ингибиторов BWI-3c и BWI-4c позволяет отнести их к семейству ингибитора протеиназ из картофеля.
Текст статьи
Сноски
* Ускоренная публикация.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.