БИОХИМИЯ, 2001, том 66, вып. 8, с. 1144–1149
УДК 577.152.2
Расщепление кетосубстратов под действием транскетолазы и природа образующихся продуктов
Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 02.02.2001
После доработки 28.02.2001
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: транскетолаза, круговой дихроизм, тиаминовые ферменты.
Аннотация
Исследовано взаимодействие кетосубстратов транскетолазы с холоферментом. При добавлении как необратимо расщепляемого кетосубстрата (гидроксипируват), так и обратимо расщепляемого (ксилулозо-5-фосфат) наблюдаются идентичные изменения спектра КД в области 300–360 нм. Изменения в этой области спектра, как было показано ранее, характеризуют образование каталитически активного холофермента из кофермента и апофермента и расщепление кетосубстратов под действием транскетолазы. Идентичность изменений спектра КД при добавлении к холотранскетолазе обратимо и необратимо расщепляемых субстратов указывает на то, что в обоих случаях эти изменения обусловлены образованием промежуточного продукта транскетолазной реакции – остатка гликольальдегида, ковалентно связанного с коферментом в составе холофермента. В обычной трансферазной реакции остаток гликольальдегида переносится на альдозу (субстрат-акцептор), в результате чего восстанавливается исходная (не содержащая остатка гликольальдегида) форма холофермента. Оказалось, что отщепление остатка гликольальдегида от холофермента происходит и в отсутствие альдозы. Однако в свободном виде он не обнаруживается, так как конденсируется с остатком гликольальдегида, образовавшимся при расщеплении другой молекулы кетосубстрата, давая эритрулозу.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.