БИОХИМИЯ, 2001, том 66, вып. 8, с. 1128–1136

УДК 577.353.2

Характеристика мембранных препаратов саркоплазматического ретикулума, выделенных из скелетных мышц активных и гибернирующих сусликов Spermophilus undulatus

© 2001 А.Н. Малышева 1, К.Б. Стори 2, Р.Х. Зиганшин 3, О.Д. Лопина 1, А.М. Рубцов 1*

Кафедра биохимии биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова

Отдел биологии и Отдел химии Карлетонского университета

Лаборатория химии пептидов, Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Поступила в редакцию 25.01.2001
После доработки 20.02.2001

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: саркоплазматический ретикулум, Ca-ATPаза, Ca-связывающие белки, кальсеквестрин, саркалюменин, богатый гистидином Ca-связывающий белок, суслики Spermophilus undulatus.

Аннотация

Общая активность Ca-ATPазы в мембранной фракции саркоплазматического ретикулума (СР), выделенной из скелетных мышц зимнего гибернирующего суслика Spermophilus undulatus, в ~2,2 раза ниже, чем в препаратах, полученных из летних активных животных. Частично это связано с некоторым снижением (на ~10%) содержания белка Ca-ATPазы в мембранах ретикулума, однако удельная активность фермента, рассчитанная с учетом его содержания в препаратах СР, у гибернирующих животных в ~2 раза ниже. Анализ белкового состава мембран показал, что, помимо уменьшения содержания Ca-ATPазы, в препаратах СР гибернирующих животных в ~2 раза снижается содержание Ca-канала (рианодинового рецептора), в ~3–4 раза – содержание Ca-связывающих белков кальсеквестрина, саркалюменина и богатого гистидином Ca-связывающего белка и значительно увеличивается содержание белков с молекулярными массами 55, 30 и 22 кДа. С использованием сшивающего агента о-фенантролина меди установлено, что Ca-ATPаза в мембранах ретикулума гибернирующих сусликов находится в более агрегированном состоянии. Сродство мембран ретикулума к гидрофильному флуоресцентному зонду АНС в препаратах СР гибернирующих животных выше, чем у летних активных, а степень эксимеризации гидрофобного зонда пирена ниже, особенно для аннулярных липидов, что свидетельствует об увеличении микровязкости липидного окружения Ca-ATPазы при гибернации. Предполагается, что увеличение степени олигомеризации белка Ca-ATPазы, а также изменение белкового состава и/или свойств липидного бислоя мембран ретикулума могут быть причинами снижения активности фермента при гибернации.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.