БИОХИМИЯ, 2001, том 66, вып. 8, с. 1111–1116
УДК 577.123
Электростатические взаимодействия играют ключевую роль в связывании Hsp16.3 из Mycobacterium tuberculosis с белковыми субстратами
Department of Biological Science and Biotechnology and State Key Laboratory of Biomembrane and Membrane Biotechnology, Tsinghua University
Поступила в редакцию 13.01.2001
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: низкомолекулярные белки теплового шока, термическая обработка, шапероноподобная активность, поверхностная гидрофобность.
Аннотация
Белок Hsp16.3 из Mycobacterium tuberculosis является представителем семейства низкомолекулярных белков теплового шока, обладающим активностью шаперонов in vitro и подавляющим агрегацию белков, вызванную повышенной температурой или химическими агентами. Исследовали природу взаимодействий между Hsp16.3 и денатурированными белковыми субстратами. Резкое увеличение шапероноподобной активности Hsp16.3 при повышении температуры сопровождалось снижением поверхностной гидрофобности, обнаруживаемым по связыванию с АНС. Инкубация Hsp16.3 при 100° приводила к значительному увеличению шапероноподобной активности, хотя поверхностная гидрофобность при этом практически не менялась. Взаимодействие Hsp16.3 с B-цепями инсулина, обработанного дитиотреитолом, значительно ослабевало в присутствии NaCl и, напротив, усиливалось при добавлении спирта, обладающего слабо полярными свойствами, что сопровождалось соответственно повышением или снижением поверхностной гидрофобности. Предложена модель связывания Hsp16.3 с белковыми субстратами.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.