Одна аминокислота не может определять различия каталитических и регуляторных свойств митохондриальных моноаминоксидаз А и Б

Аннотация

Два года назад, обсуждая на страницах журнала «Биохимия» сенсационное открытие группой Ито «ключевой аминокислоты, определяющей различие субстратной специфичности и ингибиторной селективности моноаминоксидаз А и Б (МАО А и МАО Б)» [1], мы задали закономерный вопрос: «Может ли одна аминокислота определять различие каталитических и регуляторных свойств моноаминоксидаз А и Б?» [2]. Напомним, что замена Phe208 на Ile в моноаминоксидазе (МАО) А крысы приводила к изменению субстратной специфичности и ингибиторной селективности, которые характерны для МАО Б, а замена Ile199 на Phe в МАО Б крысы также сопровождалась изменением субстратной специфичности и ингибиторной селективности на таковые, присущие МАО А [1]. Анализируя эти данные, мы высказали предположение, что одна аминокислота может определять особенности связывания некоторых селективных субстратов и ингибиторов МАО А и Б, но не может определять другие фундаментальные различия этих двух ферментов: разное сродство к кислороду и различное влияние субстратов на кинетические параметры полуреакций [2].

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: