Сравнительное исследование действия дуоденальных протеиназ быка (дуоденаз) на полипептидные субстраты

Аннотация

На примере гидролиза олигопептидных субстратов (проинсулин человека, глюкагон, мелиттин, фрагмент 1–14 ангиотензиногена) проведено сравнительное исследование субстратной специфичности дуоденальных протеиназ быка – химотрипсиноподобной дуоденазы (ChlD) и дуоденазы с двойной специфичностью (dsD). Показано, что в отношении этих субстратов ChlD проявляет в основном химотрипсиноподобные свойства, гидролизуя пептидные связи, образованные карбоксильной группой объемистых алифатических или ароматических остатков. В мелиттине ChlD, кроме того, расщепляет пептидные связи, содержащие Р₁-остатки серина и треонина. Дуоденаза с двойной специфичностью (dsD) существенно меняет субстратную предпочтительность в зависимости от гидролизуемого соединения, проявляя трипсиноподобную или химотрипсиноподобную специфичность, или оба типа активности одновременно. Как ChlD, так и dsD эффективно гидролизовали единственную связь (Phe8-His9) во фрагменте 1–14 ангиотензиногена. Определены кинетические параметры гидролиза фрагмента 1–14 ангиотензиногена дуоденазами (k_cat/K_m = 80500 M^–1 · с^–1 (ChlD) и  103000  M^–1 · с^–1 (dsD)).

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: