Трансформация β-структурного фрагмента адгезина бактериофага T4 в α-спиральный стабильный тример^*

Аннотация

Адгезин бактериофага T4, необходимый для адсорбции вируса на хозяйских клетках, является фибриллярным гомотримерным продуктом гена (пг) 12, структура которого предположительно является β-спиралью – новым элементом третичной структуры белка. В данной работе мы сконструировали два делеционных мутанта пг12, 12N1 и 12N2, содержащих соответственно 221 и 135 N-концевых аминокислотных остатка. При экспрессии в клетках E. coli фрагменты пг12 формировали лабильные β-структурные тримеры. Однако химерный белок 12FN, включающий 179 N-концевых остатков пг12 и C-концевой домен (31 аминокислотный остаток), являющийся инициатором фолдинга и тримеризации суперспирального фибритина фага T4, формировал α-спиральный тример, устойчивый к протеолизу. Таким образом, мы продемонстрировали возможность значительного изменения структуры олигомерного фибриллярного белка за счет включения в карбоксильный конец химерной молекулы домена, инициирующего тримеризацию.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: