БИОХИМИЯ, 1999, том 64, вып. 7, с. 974–981
УДК 577.218
Карбоксиконцевой домен инициирует тримеризацию фибритина бактериофага T4
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: бактериофаг Т4, фибритин, фолдинг, фолдон, суперспиральный белок, coiled coil.
Аннотация
Фибритин бактериофага Т4 построен из трех полипептидных цепей, образующих параллельную α-спиральную coiled coil-структуру. Ранее мы показали, что С-концевой домен (фолдон) фибритина существен для правильной тримеризации и фолдинга белка. С помощью конструирования химерной молекулы W31, содержащей аминокислотные последовательности фолдона фибритииа и небольшого белка фага Т4, кодируемого геном 31, мы доказали, что фолдон сохраняет способность к тримеризации при отсутствии остальной части последовательности фибритина. Кроме того, мы получили делеционный мутант фибритина NB1, который лишен С-концевого домена и не способен к формированию суперспиральной структуры. Присутствие избытка мутанта NB1 не влияло на рефолдинг фибритина in v i t r o , в то время как химерный белок W31 в тех же условиях эффективно ингибировал образование тримеров. Эти данные свидетельствуют, что процесс рефолдинга фибритина in v it ro инициируется тримеризацией С-концевого участка, после чего формируется coiled coil-структура белка.