БИОХИМИЯ, 1999, том 64, вып. 4, с. 490–496
УДК 577.355.1
Исследование структуры сопрягающего фактора хлоропластов CF1 методом ограниченного протеолиза
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: хлоропласты, сопрягающий фактор CF1, АТРаза, ATP-синтаза, структура белка, протеолиз.
Аннотация
Методом ограниченного протеолиза и последующего секвенирования исследовали структуру сопрягающего фактора хлоропластов шпината CF1. На N-концевом участке α-субъединицы выявлен экспонированный наружу участок, включающий пептидные связи E17-G18, R21-E22, E22-V23 и K24-V25. Разрыв пептидных связей при аминокислотных остатках Е22 и/или V25 приводит к ослаблению межсубъединичных взаимодействий и частичной диссоциации α- и γ-субъединиц. На N-концевом участке β-субъединицы CF1 идентифицирована экспонированная наружу связь L14-Е15, Наряду с упомянутыми выше, протеолитической атаке подвергаются связи αS86-S87, αE125-S126, αR127-L128, βV76-A77. Доступность этих связей действию протеаз согласуется с кристаллической структурой митохондриального F 1 и молекулярной моделью структуры CF1. Показано, что связь К204-С205, становящаяся доступной протеазе при восстановлении γ-субъединицы CF1, маскируется СаАТР.