БИОХИМИЯ, 1999, том 64, вып. 3, с. 326–346
УДК 577.112
Изучение конформационных переходов в миоглобиновой структуре методом флуоресценции
Обзор
Поступила в редакцию 28.05.1998
После доработки 18.10.1998
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: миоглобин, флуоресценция, конформационные изменения.
Аннотация
Изучение флуоресценции миоглобина и Mb-подобных структур – апомиоглобина и комплекса апо-Мb с протопорфирином IX – обнаруживает как сходство между ними, обусловленное общим типом укладки полипептидной цепи, так и различия, возникающие благодаря влиянию простетической группы. Близкое подобие структур холомиоглобина и его безметального аналога PPIX-апо-Мb указывает на то, что ключевую роль в формировании Mb-подобной структуры играют взаимодействия между белком и протопорфириновым макроциклом, а не связь Fe c проксимальным His-F8. В комплексе апо-Мb с PPIX практически полностью восстанавливается как гидрофобное ядро молекулы, так и стабилизирующие структуру ионные связи между структурными элементами. Связь Fe с проксимальным His-F8 и через шестой лиганд с дистальным His-E7 дополнительно стабилизирует структуру гемовой полости и молекулы в целом, обеспечивая функциональную активность Mb и большую кооперативность конформационных переходов. Во всех исследованных Mb-подобных структурах обнаруживается связь между конформационным состоянием активного центра – гемовой полости – и N-концевой области молекулы, что является, по-видимому, следствием того,что взаимная ориентация спиральных доменов ABCDE и FGH может изменяться в зависимости от взаимодействий в гемовой полости между простетической группой, лигандом и белком. Найденная на уровне третичной структуры корреляция очень важна для понимания механизмов гомо- и гетеротропной регуляции в тетрамерном гемоглобине.