БИОХИМИЯ, 1998, том 63, вып. 12, с. 1682–1690

УДК 577.112.8

Иммунореактивность апобелка B-100 и связывание с ЛНП-рецептором липопротеинов низкой плотности, обработанных фосфолипазой A2

© 1998 А.А. Коротаева, H.К. Голованова, Т.Н. Власик, Е.В. Янушевская, В.П. Цибульский, В.В. Якушкин, М.Г. Творогова, А.Д. Морозкин, Н.В. Проказова

Поступила в редакцию 24.03.1998
После доработки 02.06.1998

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: липопротеины низкой плотности, модифицированные фосфолипазой А2, лизофосфатидилхолин, моноклональные антитела к липопротеинам низкой плотности, рецептор липопротеинов низкой плотности.

Аннотация

Обработкой ЛНП фосфолипазой А2 из яда пчелы получены липид-белковые частицы, фл-ЛНП, в которых половина ФХ превращена в лизофосфатидилхолин. Состав остальных липидов и структура апобелка оставались без изменения. Иммунологические исследования с тремя МАТ, полученными к различным эпитопам апо-В, показали заметное снижение сродства только к MAT 4С11, направленных к участку апо-В между 2377 и 2658 аминокислотными остатками. Известно, что повышение сродства этого фрагмента к MAT 4С11 является свидетельством окисления ЛНП. Таким образом, превращение половины ФХ в ЛФХ в глобулах приводит к изменениям в упаковке апо-В, которые противоположны таковым при окислении. Незначительное повышение иммунореактивности фл-ЛНП с MAT 1D1 к большому центральному фрагменту апо-В (1297-3249), вероятно, можно рассматривать как отражение влияния изменения состава поверхностных липидов на степень погруженности апо-В в гидрофобную фазу. Одинаковая иммунореактивнность фл-ЛНП и ЛНП с MAT 2G8 (3748-4306) указывает, что 50%-ный фосфолиполиз ЛНП не затрагивает экспрессии С-концевого участка апо-В. Обнаружено также 2-кратное повышение сродства фл-ЛНП по сравнению с ЛНП к иммобилизованному ЛНП-рецептору. Полученные данные свидетельствуют о том, что накопление ЛФХ в ЛНП, в противоположность накоплению продуктов окисления, должно приводить к лучшему выведению этих липопротеинов из кровотока.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha