БИОХИМИЯ, 1998, том 63, вып. 4, с. 483–490

УДК 577.322.037

Изомеразная и шаперонная активности протеиндисульфидизомеразы необходимы для ее функционирования как фолдазы

Обзор

© 1998 Ч.Ч. Уонг

Поступила в редакцию 06.08.1997

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: протеиндисульфидизомераза, фолдаза, фолдинг белка, молекулярные шапероны.

Аннотация

Протеиндисульфидизомераза (PDI) является не только изомеразой, катализирующей образование нативных дисульфидных связей в синтезируемых пептидах, но и молекулярным шапероном, участвующим в процессе фолдинга белковых цепей. Присущая PDI шаперонная активность не зависит от ее изомеразной активности, что подтверждается способностью фермента in vitro усиливать реактивацию и подавлять агрегацию в ходе рефолдинга денатурированных белков, не содержащих дисульфидов. -CGHC-активные центры PDI не нужны для ее активности как шаперона и мутантная PDI, не обладающая изомеразной активностью, продолжает функционировать и in vitro,и in vivo. Пептидсвязывающий центр PDI является ответственным за ее шаперонную активность. При функционировании PDI как фолдазы в процессе содействия белковому фолдингу нужны и изомеразная, и шаперонная активности фермента; другими словами, фолдазная активность PDI включает в себя ее активность и как изомеразы, и как шаперона.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha