БИОХИМИЯ, 1998, том 63, вып. 4, с. 473–482
УДК 577.21+577.322
Шапероны в сборке бактериофага T4
Обзор
Поступила в редакцию 10.10.1997
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: фолдинг, молекулярный шаперон, шаперонин, бактериофаг Т4, капсид, фибриллярные белки.
Аннотация
Фолдинг белка в клетке контролируется на уровнях трансляции и пострансляционной модификации, поддерживается вспомогательными белками – шаперонами и катализируется специфическими ферментами, такими как изомераза дисульфидных связей и пептидилпролил-цис-транс-изомераза. Шапероны стабилизируют интермедиаты фолдинга и участвуют в сборке надмолекулярных структур, а также в их дезагрегации. Особенно удобной системой для изучения механизмов фолдинга белка является бактериофаг Т4 Escherichia coli, геном которого кодирует несколько вирус-специфических шаперонов. В данном обзоре рассмотрены шапероны Т4, которые участвуют в формировании капсида (gp31 и gp40), а также в фолдинге и сборке хвостовых фибрилл (gp38, gp57A) вируса. При фолдинге gp23 – главного белка капсида – с помощью шаперонина GroEL белок, кодируемый геном 31 фага, полностью замещает ко-шаперонин GroES хозяйской клетки. Продукт гена 40, имеющий гомологию с аналогами эукариотических GroEL и пептидилпролил-цис-транс-изомеразы,участвует в сборке gp20 при формировании коннектора прокапсида. Шаперон, кодируемый геном 57А, необходим для фолдинга и олигомеризации как длинных, так и коротких хвостовых фибрилл фага. Дополнительно к действию gp57A gp38 участвует в формировании дистальной части длинных фибрилл. Данный белок, по видимому, представляет принципиально новый класс шаперонов, которые изменяют стерическую структуру ранее собранного полипептида. Один из шаперонов фага-фибритин, кодируемый геном wac (whiskers antigen control) и ускоряющий объединение субчастей длинных фибрилл, входит в состав частицы вируса. Фибритин, который является α-спиральным лабильным гомотримером типа coiled coil, сам по себе представляет удобную модель для изучения механизмов фолдинга и олигомеризации большого класса фибриллярных белков.