БИОХИМИЯ, 1998, том 63, вып. 4, с. 444–452
УДК 577.322
Фолдинг белка, протекающий с участием шаперониновой системы GroEL/GroES
Обзор
Поступила в редакцию 03.07.1997
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: фолдинг белка, молекулярный шаперон, шаперонин, GroEL, GroES.
Аннотация
Шаперониновая система GroEL/GroES участвует в фолдинге белков в цитозоле бактерий. Использование биофизических методов для структурного анализа GroEL, GroES и связанных с шаперонином интермедиатов фолдинга белка дало основу для понимания молекулярного механизма действия GroEL/GroES. GroEL, комплекс в форме двойного кольца, связывает несвернутые белки на внутренней поверхности кольца. Фолдинг белка протекает в центральной полости GroEL, затем отщепление полипептида запускается посредством гидролиза АТР с участием GroEL. Преждевременное высвобождение несвернутого белка во внешний раствор предотвращается путем связывания кофактора GroES над цилиндром GroEL, при этом образуется закрытая полость. После ATP-зависимого отщепления GroES субстратный белок в итоге высвобождается с GroEL в нативной или нативоподобной конформации. Хотя современные данные in vitro по структуре, функции и молекулярному механизму GroEL/GroES-зависимого фолдинга белка дали весьма подробное описание этого сложного процесса, степень действительного участия системы GroEL/GroES в фолдинге вновь синтезированных белков в клетке менее определенна и остается предметом дальнейших исследований. Понадобятся изощренные биохимические и генетические методы, чтобы показать, действительно ли наша современная точка зрения на действие шаперонина точно отражает его modus operandi внутри живой клетки.