БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 10, с. 1883–1891
УДК 577.152.344
Ингибитор трипсина и сериновых протеиназ микроорганизмов, выделенный из Yersinia pseudotuberculosis
Поступила в редакцию 24.04.1996
После доработки 13.06.1996
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: ингибитор сериновых протеиназ, культуральная жидкость, микроорганизмы, Yersinia pseudotuberculosis, патогенез.
Аннотация
Из культурального фильтрата Yersinia pseudotuberculosis методами ультрафильтрации, аффинной хроматографии и гель-фильтрации выделен белок, действующий как ингибитор трипсиноподобных протеиназ, молекулярная масса ингибитора 9 к/Да. Белок характеризуется высокой стабильностью в диапазоне pH 1—9. При температурах выше 37° активность ингибитора резко падает. Выделенный ингибитор в значительной степени подавляет активность эндогенной трипсиноподобной протеиназы и активность трипсина, по не действует на химотрипсин, пепсин и папаин. Одна молекула ингибитора из иерсиний может связать две молекулы эндогенной трипсиноподобной протеиназы и примерно одну молекулу трипсина. Кi = 1,7∙10 -7 М для протеиназы из иерсиний и 2,4∙10^-7 М для трипсина. Особенностью аминокислотного состава ингибитора является наличие в его составе β-аминомасляной кислоты и орнитина, отсутствие цистеина, гистидина и пролина, относительно высокое содержание аланина и аргинина.