БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 9, с. 1672–1686
УДК 577.152.1
Каталитические свойства каталазы в микроэмульсиях поверхностно-активных веществ в октане
Поступила в редакцию 28.03.1996
После доработки 12.04.1996
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: каталаза, микроэмульсии ПAВ, активность ферментом, операционная стабильность ферментом, ферменты в неводных средах, стабилизация каталазы.
Аннотация
Константы скорости расходования Н2О2, взаимодействия комплекса 1 каталазы с Н2О2 и эффективные константы скорости инактивации каталазы в ходе ферментативного процесса (kин) определены трансформацией полных кинетических кривых разложения перекиси водорода с участием каталазы в обращенных мицеллах Аэрозоли ОТ (АОТ) в октане и водных растворах. Детально изучено влияние на каждую из трех кинетических констант степени гидратации обращенных мицелл АОТ, концентраций АОТ, Н2О2 и самой каталазы в мицеллярных системах. Найдены оптимальные условия, обеспечивающие высокую стабильность и активность каталазы в мицеллярных системах в сравнении с водными растворами. Показано значительное повышение устойчивости каталазы (снижение kин) в присутствии восстановленного глутатиона и этанола и мицеллах АОТ. Частичная диссоциация каталазы на субъединицы в обращенных мицеллах АОТ доказана по их пероксидазной активности в окислении тетраметилбензидина гидропероксидом кумила. Диссоциация каталазы на мономеры сильно снижается в смешанных мицеллах, составленных из АОТ, тритона Х-45, тритона Х-100 или твина 85 с добавлением октанола.