БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 5, с. 912–918
УДК 577.152.3
Кинетика диссоциации неактивных тетрамеров мышечной гликогенфосфорилазы b на активные димеры
Поступила в редакцию 14.12.1995
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: мышечная гликогенфосфорилаза b, аллостерический активатор (АМР), димер-тетрамерные переходы, ферментативная кинетика.
Аннотация
Изучено восстановлепие ферментативной активности гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика, преинкубированной с 1 мМ АМР и 0,125 М K2SO4 (0,05 М-глицил-глициновый буфер, pH 6,8; 17°). Условия преинкубации благоприятствуют образованию тетрамерной формы фосфорилазы b, что подтверждено результатами седиментационных измерений. При регистрации кинетики ферментативной реакции, катализируемой фосфорилазой b, преинкубированной с АМР и K2SO4, наблюдается ускорение реакции по ходу протекания ферментативного процесса. Из кинетических данных рассчитана константа скорости диссоциации неактивных тетрамеров фосфорилазы b на активные димеры: к = (8,3 ± 0,3)•10 -3 с -1 (0,05 М глицил-глициновый буфер, pH 6,8; 17°).