БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 5, с. 826–834
УДК 577.152.3
Стабильность уреазы в водных растворах и обращенных мицеллах аэрозоля OT в октане.
Поступила в редакцию 29.04.1995
После доработки 27.12.1995
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: уреаза, обращенные мицеллы, аэрозоль ОТ, инактивация ферментов, термостабильность ферментов, уреаза в неводных средах.
Аннотация
Изучена кинетика инактивации уреазы в среде 0,05 М фосфатного буфера, pH 7,0 (40-65°) и в обращенных мицеллах аэрозоля ОТ (АОТ, 0,1 М) в октане со степенью гидратации wo- 23 (20-60°), охарактеризованная константами скорости инактивации первого порядка kин (с -1). Из температурного хода эффективных констант скорости kин определены энергии активации потери активности уреазой, равные 25,9 и 7,1 ккал/моль для буферной среды и мицелл АОТ соответственно. Вычислены и сравнены для обеих сред термодинамические активационные параметры потери активности уреазой ΔH*, ΔS* и ΔG*. Показано влияние концентрации мицеллообразователя АОТ на уреазу при постоянном значении wo, приводящее к снижению каталитической активности фермента в мицеллах и росту констант скорости его инактивации kин. В интервале температур 20-60° стабильность уреазы в мицеллах значительно ниже, чем в водном растворе: при 30° kин в мицеллах в 67 раз больше константы скорости в водной среде. Обсуждены возможные механизмы инактивации уреазы в рамках диссоциативной схемы термоинактивации олигомерных белков.