БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 3, с. 464–471

УДК 577.152.3

Реакции декарбоксилирования и побочного трансаминирования при взаимодействии глутаматдекарбоксилазы из Escherichia coli с аналогами субстрата, модифицированными по атомам С3 и С4

© 1996 Р.Р. Христофоров, Б.С. Сухарева, Х.Б.Ф. Диксон, М.Дж. Спаркс, В.П. Краснов, И.М. Букрина, А.Н. Гришаков

Поступила в редакцию 29.06.1995
После доработки 09.11.1995

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: глутаматдекарбоксилаза, декарбоксилирование, субстраты, пиридоксальфосфат, пиридоксаминфосфат, побочное трансаминирование.

Аннотация

Исследована реакция глутаматдекарбоксилазы с аналогами аспартата и глутамата, замещенными по атомам С3 и С4. Показано, что 3-арсоноаланин, 3-фосфоноаланин, 2-амино-4-арсономасляная и 2-амино-4-фосфономасляная кислоты, смесь диастереоизомеров 4-(метилтио)-L-глутаминовой кислоты и эритро-4-(метилтио)-L-глутаминовая кислота являются субстратами фермента. Декарбоксилирование этих аминокислот сопровождалось реакцией побоч-ного трансаминирования кофермента (ПЛФ) с образованием ПМФ и обрати-мой инактивацией фермента. В опытах с арсоноаланином одна часть ПЛФ переходит в ПМФ, а другая образует необратимый комплекс. 4-(Метилсуль-фонил)-L-глутаминовая и 4-[(фенил)(гидрокси)фосфорил]-L-глутаминовая кислоты не реагировали с ферментом.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha