БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 2, с. 357–368
УДК 577.152.3
Хитиназы Bacillus cereus: выделение и характеристика
Поступила в редакцию 15.08.1995
После доработки 23.10.1995
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Bacillus cereus, хитиназы, хитин, гидрофобная хроматография.
Аннотация
Из культуральной жидкости Bacillus cereus шт. ВКПМ В-6838 с помощью гидрофобной хроматографии на Butyl-Toyopearl и гель-фильтрации на Superdex 75 FPLC выделены хитиназы с молекулярной массой 68, 52 и 38 кДа (68-, 52-, 38 кДа-хитиназы). рН-Оптимумы активности (pH 4,0) и стабильности (pH 4,0-10,0) у всех трех ферментов одинаковы, а температурный оптимум активности различается незначительно: 60° – для 68- и 38 кДа-хитиназ и 50° – для хитиназы с молекулярной массой 52 кДа. 38 кДа-хитиназа, в отличие от 68- и 52 кДа-хитиназ, расщепляет не только коллоидный, но и «кристаллический» хитин, а также х и тозан со степенью N-ацетилирования, равной 18%. Ни один из ферментов не гидролизует хитобиозу. Установлены N-концевые последовательности (10 аминокислотных остатков) 52- и 38 кДа-хитиназ – они не сходны между собой и с аминоконцевыми последовательностями известных бактериальных хитиназ. 68 кДа-хитиназа иммунологически не родственна 52- и 38 кДа-ферментам. Высказано предположение, что все три хитиназы являются индивидуальными белками.