БИОХИМИЯ, 1996, том 61, вып. 1, с. 34–41
УДК 577.175.3
Фосфорилирование белков коры надпочечников протеинкиназой C, индуцируемое пролактином
Поступила в редакцию 15.02.1995
После доработки 26.06.1995
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: пролактин, кора надпочечников, фосфорилирование, фосфопротеины, протеинкиназа С.
Аннотация
Изучено влияние пролактина in vitro нa фосфорилирование белков коры надпочечников самцов морских свинок. Установлено, что через 60 мин после добавления пролактина (10 мкг/мл) к срезам адренокортикальной ткани значительно возрастает фосфорилирование белков. Радиоавтографическим методом показано, что по крайней мере часть белков является субстратами протеинкиназы С, поскольку их фосфорилирование усиливалось, если в инкубационной среде содержались специфические активаторы фермента (Са2+, диацилглицерины, и фосфатидилсерин). Их молекулярные массы составляют ~ 95, 93, 90, 12 и 10 кДа. Фосфорилирование именно этих белков возрастало особенно отчетливо в экстрактах адренокортикальной ткани, обработанной пролактином. Присутствие. 10 нМ стауроспорина при инкубации срезов блокировало влияние пролактина на фосфорилирование данных белков, хотя и не влияло на величину нестимулированного фосфорилирования. Учитывая способность ядер автономно реагировать на присутствие пролактина активацией протеинкиназы С, на препаратах изолированных ядер была исследована динамика стимуляции гормоном суммарного фосфорилирования белков. Максимальное повышение включения 32Р в белки из [γ- 32p] АТР наблюдалось через 60 мин. Стауроспорин лишь частично подавлял эффект пролактина.