БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 9, с. 1393–1400
Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedius 3-19
Поступила в редакцию 18.04.1993
Аннотация
Из культуральной жидкости В. intermedius с использованием бацитрацин-сефарозы получена в гомогенном состоянии внеклеточная щелочная сериновая протеиназа. Изучена субстратная специфичность фермента на природных и синтетических субстратах. Показано, что максимальную активность фермент проявляет с трипептидными субстратами, предпочтительно гидролизуя n-нитроанилиды лейцина или фенилаланина. Активность фермента полностью подавляется диизопропилфторфосфатом и частично – реагентами на тиоловые группы, что позволяет отнести протеиназу к подгруппе субтилизиноподобных тиолзависимых сериновых протеиназ. Определен аминокислотный состав протеиназы. Фермент содержит 1-3 остатка полуцистина, один из которых, возможно, цистеин. N-Концевая аминокислотная последовательность фермента AQTVPYGIPQIKAPA на 80% гомологична последовательностям субтилизина Карлсберг и BPN1.