БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 9, с. 1340–1348
Атипичные участки связывания липопротеидов низкой плотности в гладкомышечных клетках сосудов человека
Поступила в редакцию 12.04.1994
Аннотация
При изучении специфических участков связывания липопротеидов на гладкомышечных клетках микроартериол сальника человека обнаружены два участка связывания для липопротеидов низкой плотности (ЛНП) (Кd1 – 1 мкг/мл и Кd2 = 50 мкг/мл). Высокоаффинные участки связывания ЛНП по всем свойствам подобны хорошо изученному «классическому» апо В,Е-рецептору. Природа второго участка связывания неясна. Связывание липопротеидов с низкоаффинным участком характеризуется насыщаемостью в физиологическом диапазоне концентраций ЛНП, обратимостью и существенной избирательностью связывания для ЛНП по сравнению с ЛВПз (липопротеиды высокой плотности). В отличие от апо В,Е-рецептора взаимодействие ЛНП с низкоаффинным участком связывания гладкомышечных клеток нечувствительно к гепарину, не требует присутствия двухвалентных катионов и не ингибируется модификацией лизиновых аминокислотных остатков апо В. Кинетические характеристики взаимодействия ЛНП с низкоаффинным участком связывания гладкомышечных клеток находятся в хорошем соответствии с параметрами активации систем вторичных посредников. Величина Кd2 связывания ЛНП совпадает с концентрацией ЛНП, вызывающей полумаксимальное повышение уровня инозитолфосфатов и цитоплазматического Са2+. Ацетилирование или карбамоилирование апо В не влияет на способность ЛНП активировать сигнальные системы клетки. Кроме того, активация фосфоинозитидного обмена под действием ЛНП не чувствительна к гепарину и не ингибируется ЭДТА. Приведенные данные позволяют предположить, что низкоаффинный ЛНП-связывающий участок может опосредовать активацию липопротеидами систем вторичных посредников в гладкомышечных клетках человека.