БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 6, с. 848–860
Механизм регуляции активности мышечной гликогенфосфорилазы b аденозин-5′-монофосфатом
Поступила в редакцию 12.01.1994
Аннотация
Проведен кинетический анализ реакции наращивания полисахаридных цепей гликогена, катализируемой гликогенфосфорилазой b из скелетных мышц кролика в условиях насыщения фермента гликогеном. Рассмотрена применимость 12 различных вариантов модели Моно-Уаймена-Шанже и 6 кинетических схем, допускающих взаимодействие центров связывания АМР и глюкозо-1-фосфата в димерной молекуле фермента. Предложена кинетическая модель реакции, предусматривающая 1) взаимонезависимое связывание АМР и одной молекулы глюкозо-1-фосфата с димерной молекулой фермента, насыщенной гликогеном; 2) связывание второй молекулы глюкозо-1-фосфата только с димерной молекулой фермента, содержащей две молекулы АМР и одну молекулу глюкозо-1-фосфата; 3) способность к каталитической трансформации только комплекса фермента с гликогеном, двумя молекулами глюкозо-1-фосфата и двумя молекулами АМР. Параметры уравнения скорости ферментативной реакции определены методом нелинейной регрессии. Показано, что предложенная кинетическая модель удовлетворяет следующим критериям: 1) сходимости при регрессионном анализе, 2) надежности величин параметров модели, 3) минимальности суммы взвешенных квадратов разностей наблюдаемых и расчетных величин скорости реакции. Установлено, что эта модель адекватно описывает кинетику реакции наращивания полисахаридных цепей гликогена, катализируемой мышечной фосфорилазой b в условиях насыщения фермента гликогеном.