БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 3, с. 360–367
Критическая роль взаимодействия анионсвязывающего дополнительного центра тромбина с комплементарным ему участком Aα-цепи фибриногена для проявления высокой специфичности фермента
Поступила в редакцию 27.04.1993
Аннотация
N-Концевые фрагменты фибриногена быка гидролизовали нативным α-тромбином и его γ-формой с разрушенным дополнительным экзосайтом связывания высокомолекулярных субстратов (Anion Binding Exosite – ABE). Чувствительная к тромбину связь 19-20 Аα-цепи фибриногена быка гидролизуется α-тромбином гораздо эффективнее, чем γ-формой. Разница в действии на эту связь а- и γ-тромбинов исчезает при отщеплении от фрагментов фибриногена последовательности 37-54 Аα-цепи и не проявляется при гидролизе неспецифических высокомолекулярных субстратов – химотрипсиногена и Б-цепи инсулина. Последние гидролизуются одинаково неэффективно обеими формами фермента. Полученные результаты свидетельствуют о локализации в последовательности 37-54 Аα-цепи фибриногена быка участка узнавания тромбина, комплементарного ABE (Thrombin Recognition Site – TRS). Подтверждается гипотеза авторов о возможности усиления каталитического процесса вследствие взаимодействия АВЕ тромбина с TRS фибриногена.