БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 3, с. 325–339
Растворимая гуанилатциклаза тромбоцитов: значение гема в регуляции ферментативной активности, роль фермента в агрегации тромбоцитов
Поступила в редакцию 27.09.1993
Аннотация
Установлена лабильность связи между белковой молекулой гуанилатциклазы тромбоцитов человека и гемом (простетической группой фермента). Впервые показано, что растворимая гуанилатциклаза тромбоцитов крысы присутствует в этих клетках изначально в гемдефицитной форме и в отличие от общепринятых представлений гем не является простетической группой этого фермента. Водорастворимый антиоксидант – карнозин (β-аланил-L-гистидин) – тормозит активацию гуанилатциклазы нитропруссидом натрия за счет специфического взаимодействия с гемом фермента и может быть использован для выявления степени насыщенности гуанилатциклазы гемом. Исследование механизма активации гуанилатциклазы нитрозокомплексами переходных металлов (Fe, Со, Сг), различающихся по степени окисленности NО, показало, что для реализации ими гипотензивного эффекта необходим только гемзависимый характер активации гуанилатциклазы. ADP-Индуцированная агрегация тромбоцитов человека (доноров) сопровождается стимуляцией гуанилатциклазы различными активаторами фермента (вне зависимости от участия гема в механизме активации) с одновременным повышением уровня цGMP в тромбоцитах. Предложена гипотетическая схема регуляторной роли цGМР в процессе агрегации тромбоцитов.