БИОХИМИЯ, 1994, том 59, вып. 1, с. 78–87
Взаимодействие тиреоидных гормонов с иммуноглобулинами, выделенными из сыворотки крови человека. I. Параметры комплексообразования и природа реакции связывания
Поступила в редакцию 07.05.1993
Аннотация
Изучены кинетические и равновесные характеристики взаимодействия тироксина (Т4) с иммуноглобулинами (Ig) A, G, М и белками Бенс-Джонса, выделенными в чистом виде из сыворотки крови человека. Найдено, что комплексообразование Т4 с иммуноглобулинами является зависимым от времени, обратимым, насыщаемым и чувствительным к специфическим ингибиторам процессом. Необходимым и достаточным для связывания Т4 компонентом молекулярной структуры иммуноглобулина является, по-видимому, L-цепь типа ϰ или λ. Ковалентное присоединение H-цепи может резко увеличивать сродство к тиреоидному гормону (μ-цепь в IgM) или изменять чувствительность участка связывания к химическим агентам и pH среды (μ-цепь в IgM, γ-цепь в IgG). Экспериментальные данные показали, что Т4-связывающий IgM не принадлежит к «патологическому» типу белков анти-Т4-аутоантителам, так как зависимость реакции связывания Т4 от физико-химических условий среды является типичной для нормальных транспортных белков; частотность обнаружения Т4-связывающего IgM в случайно выбранных индивидуальных пробах сыворотки здоровых людей составляет 100%; комплекс IgM-Т4 структурно отличается от комплекса антиген-антитело, так как не способен взаимодействовать с первым компонентом комплемента. Специфические Т4-связывающие свойства иммуноглобулинов нормальной сыворотки могли до сих пор оставаться нераскрытыми из-за недостатков традиционного метода анализа, который не способен обнаружить слабые проявления Т4-связывающей активности этих белков в физиологических жидкостях, содержащих эндогенный ингибитор Сl- и (или) экзогенный ингибитор 8-анилин-1-нафталинсульфокислоту.