БИОХИМИЯ, 1993, том 58, вып. 9, с. 1330–1340

Существенные остатки тирозина транскетолазы пекарских дрожжей. I. Определение типа и количества существенных остатков.

© 1993 М.В. Ковина, А.Н. Куимов, Г.А. Кочетов

Поступила в редакцию 15.04.1993

Аннотация

Фермент полностью и необратимо инактивируется, в присутствии N-ацетил-имидазола, 7-хлор-4-нитробенз-2-окса-1,3-диазола и тетранитрометана. Скорости инактивации транскетолазы тетранитрометаном и N-ацетилимидазолом имеют рН-зависимости, характерные для модификации тирозина. Изменение спектральных свойств фермента в процессе нитрования соответствует накоплению нитротирозина. Активность транскетолазы, модифицированной N-ацетилимидазолом и NBD-C1, значительно возрастает после специфического в отношении производных тирозина отщепления остатков модификатора. Сопоставлением остаточной активности частично модифицированного фермента с долей немодифицированмых остатков тирозина (метод Тсоу) показано, что в структуре транскетолазы имеются по крайней мере два существенных остатка тирозина на мономер.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha