БИОХИМИЯ, 1993, том 58, вып. 9, с. 1323–1329
Ферментативное окисление бифункционального белка-ингибитора протеиназ и α-амилазы.
Поступила в редакцию 13.04.1993
Аннотация
Окисление бифункционального ингибитора протеиназ и α-амилазы из зерна пшеницы в системе пероксидаза хрена – H2O2 – I- сопровождается потерей активности как по отношению к субтилизину, так и по отношению к α-амилазе. Образование комплекса ингибитора с субтилизином защищает ингибитор от потери активности по отношению к протеиназе в процессе окисления. Такое же действие оказывает внесение в реакционную смесь некоторых аминокислот и восстановленного глутатиона. Анализ аминокислотного состава окисленного ингибитора показал, что в процессе окисления происходит модификация в белке одного остатка метионина и двух остатков триптофана. Поскольку ранее было показано, что остаток метионина входит в состав центра ингибитора, ответственного за взаимодействие с протеиназой, полученные результаты позволяют предположить, что один или два остатка триптофана принимают участие во взаимодействии ингибитора с α-амилазой.