БИОХИМИЯ, 1993, том 58, вып. 4, с. 529–540

Очистка и физико-химические свойства ферментов внеклеточного ксиланолитического комплекса гриба Aspergillus japonicus.

© 1993 Л.П. Рязанова, К.Д. Ук, О.П. Белецкая, И.С. Кулаев

Поступила в редакцию 19.12.1991

Аннотация

Гриб A. japonicus секретирует в культуральную среду четыре ксиланазы: 1а, 1б, 1в и 2. Процентное соотношение внеклеточных ксиланаз 1а, 1б, 1в и 2 составляет соответственно 13,7, 56,2, 6,1 и 24,0% от общей активности ксиланолитического комплекса. Схема очистки ксиланазы 1б включала осаждение сульфатом аммония, гель-фильтрацию через сефадекс G-75 и хроматографию на DEAE-тойоперл 650М. Очистку ксиланаз 1а, 1в и 2 проводили по схеме, включающей осаждение сульфатом аммония, гель-фильтрацию через сефадекс G-25, хроматофокусирование на полибуфер-ионообменнике РВЕ-94 с последующим рехроматофокусированием. Степень очистки ксиланаз 1а, 1б, 1в и 2 составляла соответственно 61, 2840, 67, 200. По данным гель-фильтрации молекулярная масса ксиланазы 1а составляет 34 кДа, ксиланазы 1б – 87 кДа, ксиланазы 1в – 33 кДа и ксиланазы 2-32 кДа. Ксиланазы 1 (1а, 1б, 1в) являются кислыми белками с pI 4,1; 4,4; 4,7, а ксиланаза 2 – нейтральным белком с pI 7,2. Все ксиланазы с максимальной скоростью гидролизуют ксилан при pH 4,8-5,0. Ксиланаза 2 отличается от ксиланаз 1 (1а, 1б, 1в) более высоким температурным оптимумом действия на ксилан. Ксиланазы не являются металлоферментами. Активность ксиланаз сильно снижается при повышении ионной силы растворов. Все изученные ферменты наиболее стабильны при pH 7,0.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha