БИОХИМИЯ, 1992, том 57, вып. 10, с. 1574–1585

Исследование интермедиата N с помощью мутантных форм бaктepиoродопсина по Аsр-96

© 1992 С.В. Даншина, Л.А. Драчев, А.Д. Каулен, X.Г. Корана, Т. Марти, Т. Моги, В.П. Скулачев

Поступила в редакцию 13.01.1992

Аннотация

Обнаружено, что в фотоцикле мутантного бактериородопсина Asp-96—Asn при низких значениях pH существует интермедиат типа N (Р, R). При добавлении азида, сильно ускоряющего распад интермедиата М, интермедиат N наблюдается и при нейтральных значениях pH. При этих условиях скорость распада N не зависит от pH. В присутствии азида поглощение протона мутантным белком Asp-96—Аsn про­исходит одновременно с исчезновением М, тогда как распад N происхо­дит намного медленнее. В фотоцикле мутантного белка Asp-96—Asn переходу М—bR соответствуют две электрогенные стадии, быстрая и медленная, скорости которых близки скоростям переходов М—N и N — bR. При высоких концентрациях азида у мутантного пигмента Asp-96—Аsn скорость распада М интермедиата превышает скорость распада М у нативного бактериородопсина в присутствии азида и без него. Этот эффект не наблюдается для мутантного белка Asp-96—Glu. Энергии активации дли переходов М -N и N- bR, в нативном, белке равны 18 и 19 ккал/ моль-1 соответственно. У мутантного белка Asp-96—Asn энергии активации распада М составляет только 5 ккал/моль. В присутствии азида у этого белка энергии активации распада М и N близки и составляют 8 и 9 ккал/моль соответственно. Обсуж­дается возможная схема событий, сопровождающих процесс, репротoнирования основания Шиффа при фотоцикле.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha