БИОХИМИЯ, 1992, том 57, вып. 10, с. 1527–1531
Обнаружение SH-протеиназной активности в белок-запасающих органеллах проростков гречихи
Поступила в редакцию 26.12.1991
Аннотация
Впервые показано, что SH-протеиназа, осуществляющая второй этап гидролиза главного запасного белка 13S глобулина, локализована в белковых телах и вакуолях четырехдневных проростков гречихи. Обнаружено, что в присутствии 10 -3 М ДТТ (дитиотреитола) модифицированный 13S глобулин в условиях микродиализа при pH 5,3 гидролизуется экстрактами белковых тел на 85%, а экстрактами вакуолей па 98%. В белковых телах 90% протеолитической активности составляет активность цистеиновой протеиназы, а в вакуолях эта активность равна 59%. В процессе вакуолизаций белковых тел происходит резкое увеличение активности аспартильной протеиназы, также способной гидролизовать модифицированный 13S глобулин — от 2% в белковых телах до 34% в вакуолях. В БТ I (сложных белковых телах) сухих семян гречихи активности, гидролизующей модифицированный 13S глобулин, не обнаружено и это свидетельствует о том, что она появляется при прорастании.