БИОХИМИЯ, 1992, том 57, вып. 6, с. 945–955
Гидролиз пролактина сериновой протеиназой митохондрий секреторных клеток молочной железы
Поступила в редакцию 25.10.1991
Аннотация
Исследовали протеиназу из митохондрий секреторной ткани молочной железы лактирующих крыс, гидролизующую меченый 125I и нативный пролактин (ПРЛ). Фермент относится к сериновому типу. Локализуется во внутренних мембранах митохондрий. Молекулярный вес протеиназы 17-18 кДа. Оптимум pH 8,0-9,0. Фермент был частично очищен. Константа Михаэлиса по отношению к [125I]ПРЛ составила 10^-6 М, к 2% гемоглобину 1,2⋅10^-4 М. При исследовании продуктов гидролиза ПРЛ крыс и овец под действием протеиназы методами ЖХВД и электрофореза в ПААГ было отмечено образование крупных фрагментов гормона. Обсуждается возможная роль протеиназы в механизме действия ПРЛ в молочной железе.